Szukając porządnej definicji ewolucji, zapewne natrafisz na wzmiankę o genach. American Heritage Dictionary mówi o naturalnym doborze odbywającym się na „genetycznych wariantach", Wikipedia wskazuje na „zmiany w materiale genetycznym populacji… w następujących po sobie pokoleniach", a TalkOrigins mówi o zmianach, które są dziedziczone „poprzez materiał genetyczny". Obecnie, kiedy Rok Darwina zbliża się do końca, nowe badania sugerują, że wszystkie te definicje są zbyt wąskie. Jiali Li z Scripps Institute na Florydzie odkryła, że priony — białka zakaźne odpowiedzialne za chorobę wściekłych krów, chorobą Creutzfeldta-Jakoba oraz kuru — są zdolne do ewolucji darwinowskiej; i to bez ani jednej nici DNA lub jego siostrzanej cząsteczki, RNA. Priony są nieprawidłowymi wersjami białek zwanych PrP. Podobnie jak wszystkie białka, są one zbudowane z łańcuchów aminokwasów, które zwijają się w złożone trójwymiarowe struktury. Priony są wersjami PrP, które zwinęły się nieprawidłowo i ta źle złożona postać, zwana PrPSc, jest społeczna, prozelityzująca i mordercza. Zamienia normalne białka w podobne do swojej nienormalnej postaci i szybko zbiera się w duże grupy, które niszczą i zabijają otaczające je tkanki. Li odkryła, że odmiany mogą wkradać się w populacje pierwotnie identycznych prionów. Ich sekwencja aminokwasowa nie zmienia się, ale ich już nienormalna budowa staje się coraz bardziej pokręcona. Te „zmutowane" formy w różnych środowiskach odnoszą sukces w różnym stopniu. Niektóre radzą sobie dobrze w tkance mózgowej; inne mają się dobrze w innych rodzajach komórek. W każdym przypadku, dobór naturalny pozbywa się najmniej sprawnych. Te, które przetrwają, przekazują swoją budowę „następnemu pokoleniu", zmieniając fałdy normalnych białek prionowych. Ten proces jest zgodny z zasadami ewolucji darwinowskiej, tymi samymi zasadami, które kształtują genetyczny materiał wirusów, bakterii i innych żywych stworzeń. W DNA, mutacje objawiają się jako zmiany w zasadach tworzących słynne podwójne helisy. W prionach, mutacje są zasadniczo innym stylem molekularnego origami. W obu przypadkach są one selektywnie dziedziczone i mogą prowadzić do zmian, takich jak opór przed lekami. W prionach dzieje się to mimo braku jakiegokolwiek materiału genetycznego. Jeżeli priony mogą ewoluować i wykazywać taki sam rodzaj adaptacji odporności jak bakterie i grzyby, to czy są żywe?Charles Weissman, który prowadzi laboratorium Li, nie uważa tak, ponieważ w kwestii reprodukcji priony są całkowicie zależne od swoich gospodarzy. Potrzebują normalnych białek, które zakodowane są w genomie swoich gospodarzy, by zrobić więcej własnych kopi. Weissman mówi: "Niezwykłe odkrycie tego, że priony mutują i przystosowują się do swojego środowiska dodaje im kolejnego atrybutu żyjącej istoty, jednak bez nadawania im statusu bycia 'żywymi'". Istnieje wiele różnych szczepów prionów. Każdy jest wersją PrPSc sfałdowaną w subtelnie różny sposób, a nowe szczepy mogą się pojawić nie wiadomo skąd. Rozpracowanie ich dokładnej struktury było trudne i opisuje się je zazwyczaj poprzez objawy i choroby, których są przyczyną oraz jak długo zajmuje im ujawnienie się. Li odkryła, że priony pobrane z tkanki mózgowej są inne niż te, które powstały w komórkach wyhodowanych w laboratorium. Przystosowane do tkanki mózgowej priony zdolne są do atakowania tkanki nerwowej i są oporne na lek zwany swainsoniną (swa), który całkowicie blokuje rozwój innych szczepów. Przystosowane do komórek priony nie posiadają obu tych zdolności, ale rozwijają się lepiej w hodowlach komórek. Gdy Li przeniosła priony mózgowe do hodowli komórek, odkryła, że stopniowo przystosowały się do nowego środowiska. W 12 pokoleniu nie dało się ich odróżnić od prionów przystosowanych do komórek. Straciły zdolność infekowania tkanki nerwowej w zamian za zdolność szybszego rozwoju w hodowanych komórkach. Gdy Li przeniosła z powrotem te priony do tkanki mózgowej, formy przystosowane do mózgu ponownie zaczęły dominować. Li odkryła także, że priony zdolne są do wyewoluowania oporności na leki. Potraktowała priony komórkowe swa. Na początku lek zbombardował populację prionów, zmniejszając proporcję zainfekowanych komórek pięciokrotnie z 35% do 7%. Ale nieprawidłowe białka zorganizowały odbudowę i doprowadziły do stanu około 25% zainfekowanych komórek. Po zaledwie dwóch pokoleniach, priony z komórek, które wystawione były na działanie swa, całkowicie uodporniły się na działanie tego leku. Gdy zaprzestano stosowania leku, odsunęły się one w cień, a nieoporne formy znowu przejęły kontrolę. Dalsze eksperymenty wykazały, że oporne szczepy już były obecne w populacji. Ale ich wolniejsze tempo wzrostu oznacza, że są na ogół w mniejszości — 1 na 200 prionów. Gdy swa uderzył w populację, tych kilka opornych zaczęło dominować. Li mówi, że populacja prionów składa się z mnóstwa szczepów i odszczepów i wszystkie posiadają różne sposoby składania tych samych sekwencji aminokwasów. Naciski ewolucyjne pochodzące ze środowiska determinują, który z tych szczepów „jest u władzy". Ale mutacje mogą także pojawić się z nikąd. Nawet, jeżeli populacja składa się z jednego szczepu (który można otrzymać dzięki klonowaniu), oporne lub wrażliwe mutanty rozwijają się spontanicznie w bardzo krótkim okresie czasu. Wygląda na to, że priony bardzo szybko się dostosowują. Fakt, że priony mogą tak szybko wyewoluować oporność na leki, jest ważną informacją dla naukowców usiłujących znaleźć nowe sposoby leczenia chorób związanych z prionami, takich jak choroba Creutzfeldta-Jakoba (CJD) oraz gąbczasta encefalopatia bydła (BSE). Zamiast próbować celować w nienormalne białka, może lepiej zredukować poziomy produkcji normalnych PrP. Tą pierwszą taktyką może łatwo udaremnić wzrost opornych szczepów, podczas gdy ta druga nie daje doborowi naturalnemu surowców do pracy. Źródło:Li et al. 2009. Darwinian Evolution of Prions in Cell Culture. Science DOI: 10.1126/science.1183218 Not Exactly Rocket Science, 31 grudnia, 2009r. | |
Oryginał.. (http://www.racjonalista.pl/kk.php/s,7074) (Ostatnia zmiana: 11-01-2010) |