Racjonalista - Strona głównaDo treści


Fundusz Racjonalisty

Wesprzyj nas..
Zarejestrowaliśmy
184.948.818 wizyt
Ponad 1065 autorów napisało dla nas 7361 tekstów. Zajęłyby one 29025 stron A4

Wyszukaj na stronach:

Kryteria szczegółowe

Najnowsze strony..
Archiwum streszczeń..

 Zamierzasz się zaszczepić na SARS-CoV-2?
Tak
Raczej tak
Raczej nie
Nie
Poczekam jeszcze z decyzją
  

Oddano 4598 głosów.
Chcesz wiedzieć więcej?
Zamów dobrą książkę.
Propozycje Racjonalisty:

Złota myśl Racjonalisty:
Wiara w wiarę w Boga sprawia, że ludzie nie są gotowi potwierdzić czegoś, co jest oczywiste - tego mianowicie, że większość tradycyjnych opowieści o Bogu nie jest bardziej wiarygodna niż opowieści o Świętym Mikołaju i Wonder Man.
Nowinki i ciekawostki naukowe
Biotechnologia
Jak działają enzymy? (16-06-2011)

Nasz świat jest wyjątkowy pod tym względem, że żywe organizmy potrafią szybko i precyzyjnie przechodzić złożone reakcje chemiczne i ustawiać je w jedną sekwencję. Ale w jaki sposób niezbędne dla życia białka skutecznie przyspieszają te reakcje? Naukowcy z Francji dostarczają nowych informacji o tym, jak tak naprawdę funkcjonują enzymy. Wyniki badań zaprezentowano w czasopiśmie PLoS Biology.

Eksperci z Institut des Sciences du Végétal (IVS) przy Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) we Francji, we współpracy z kolegami z Laboratoire de Chimie et Biochimie Pharmacologiques et Toxicologiques (LCBPT), Institut de Biochimie et Biophysique Moléculaire et Cellulaire (IBBMC) oraz Laboratoire de Cristallographie et RMN Biologique, przeanalizowali wiązanie związku chemicznego o terapeutycznych właściwościach z jego biologicznym celem.

Twierdzą, że specyficzne makromolekuły katalizują reakcje biochemiczne i mogą być wykorzystywane wielokrotnie. Powstaje jednak pytanie, czy białka te mogą przyspieszać reakcje. Stan wiedzy na dzisiaj jest taki, że enzym musi najpierw rozpoznać substrat, który następnie wchodzi w kontakt z pewnymi, specyficznymi dla niego, grupami chemicznymi, po czym ulega przekształceniu. Substrat jest wówczas przychylnie traktowany przez powstałe środowisko chemiczne i dołączany do odkształceń grup molekularnych, które są sobie fizycznie bliskie w przestrzeni.

Molekularny zespół osiąga zatem efemeryczny stan, który jest wysoce reaktywny. Eksperci definiują go jako "stan przejściowy". W wyniku tego procesu następuje przyspieszenie reakcji biochemicznej o kilkaset miliardów razy.

Wyniki badań przeprowadzonych w latach 50. XX w. ujawniły model "wzbudzonego dopasowania", w którym substrat brał udział w zmianie formy enzymu. Tutaj mały związek chemiczny początkowo wchodzi w reakcję z enzymem a ta interakcja wywołuje konformacyjną zmianę makromolekuły, co z kolei umożliwia przekształcenie substratu.

W ramach ostatnich badań naukowcy wykorzystali terapeutyczny enzym docelowy, badając niewielki związek chemiczny symulujący substrat, który mógłby związać się ściśle z enzymem, blokujący jego aktywność i ujawniający właściwości antybiotyczne, przeciwnowotworowe i herbicydowe.

Zespół twierdzi, że etap "wzbudzonego dopasowania" jest wymagany do zapewnienia skutecznego wiązania związku chemicznego z docelowym enzymem. W skrócie, to niewielki związek chemiczny powoduje modyfikację konformacyjną po przyłączeniu się do enzymu.

Wywodząc rozkład drobnej struktury tego enzymu na podstawie rośliny Arabidopsis thaliana, naukowcy z powodzeniem zilustrowali interakcje i konformacje każdego enzymu i substratu na poszczególnych etapach reakcji.

Powstaje wiązanie wodorowe, stabilizujące kompleks enzym-substrat w stanie przejściowym. To umożliwia skuteczne przeprowadzenie reakcji enzymatycznej hydrolizy.

Naukowcy twierdzą, że dzięki uzyskanym przez nich wynikom model można wykorzystywać do wszystkich form enzymu, zwłaszcza tych występujących w bakteriach, które są celem antybiotyków. Dane pokazują również mechanizm wiązania molekuły terapeutycznej z celem, "odczepiania" jej od niego i rozszerzania w ten sposób oddziaływania leku poza samo leczenie - twierdzą naukowcy.

Wyniki tych badań mogą wesprzeć naukowców w staraniach nad opracowaniem lub udoskonaleniem farmakologicznych właściwości kandydatów na leki.

© Unia Europejska 2005-2011

Źródło: CORDIS

Referencje dokumentu: Fieulaine, S., et al. (2011) Trapping conformational states along ligand-binding dynamics of peptide deformylase: the impact of induced fit on enzyme catalysis. PLoS Biology. DOI:10.1371/journal.pbio.1001066.


Dodaj komentarz do wiadomości..  Zobacz komentarze (3)..

Nauka - sondaż Racjonalisty

 Neuroenhancement, czyli chemiczne wspomaganie pracy mózgu to:
sposób na optymalne wykorzystanie ludzkiego potencjału
pożyteczna dziedzina badań naukowych
kolejny krok ku dehumanizacji człowieka
chwyt marketingowy przemysłu farmaceutycznego
zwykła życiowa konieczność
nie mam zdania
  

Oddano 25814 głosów.


Reklama

Racjonalista wspiera naukę. Dołącz do naszych drużyn klikając na banner!
 
 
 
Więcej informacji znajdziesz TUTAJ
[ Regulamin publikacji ] [ Bannery ] [ Mapa portalu ] [ Reklama ] [ Sklep ] [ Zarejestruj się ] [ Kontakt ]
Racjonalista © Copyright 2000-2018 (e-mail: redakcja | administrator)
Fundacja Wolnej Myśli, konto bankowe 101140 2017 0000 4002 1048 6365